英国国立医学研究所的John Skehel和他的同事辨别出了H5N1病毒表面一个关键蛋白的特征。

    像H5N1这样的流感毒株是根据它的两种蛋白的结构命名的，这两种蛋白分别被称作H和N蛋白。N蛋白（神经氨酸酶）可以让在被感染细胞内部复制的病毒离开这个细胞去感染其他细胞。达菲和Relenza这两种流感药物通过抑制这种蛋白从而对抗流感，它们是根据N2和N9型的神经氨酸酶的结构开发出来的。N2型蛋白见于一些引发季节性流感的流感病毒中。

    至今，人们认为因为这些药物对于H5N1和H1N1流感病毒也有效，所以N1蛋白和N2、N9蛋白具有相似的结构。Skehel和他的同事的研究表明情况并非如此。

    在N1型的神经氨酸酶中，一个称作“150环”（150-loop）的小片段被倒转了过来，形成了一个中空的口袋。在N2和N9型蛋白中没有这种结构。

    这就意味着即便经典的流感药物对于N1流感病毒有效，这个此前不为人知的“口袋”结构也可以用于设计一种药物，对类似H5N1的病毒的效果更好。

    美国国立过敏症和传染病研究所的主任Anthony Fauci说：“这是一个非常有趣和重要的科学发现，它也具有应用价值。”

    当科学家研究现有的流感药物如何与N1蛋白相互作用的时候，他们发现在神经氨酸酶抑制剂存在的情况下，这个环状结构变为了与N2 和N9型蛋白类似的构象。美国阿拉巴马大学的微生物学家罗明说，这表明设计这些药物的科学家很走运。他们针对N2 和N9型蛋白的药物恰好对N1型蛋白也管用。

    如果在这些药物存在的情况下150环不会发生变化，任何拥有N1型蛋白的病毒——例如H5N1病毒——将对它们具有耐药性。

    罗明在本周发表在《自然》杂志上的一篇评论中还指出，“向内的”和“向外的”150环的区别应该在于这种蛋白的“活性部位”之外。活性部位是流感药物与蛋白结合的部分，科学家在开发新药的时候常常把它作为目标。罗明在文章中写道，Skehel的研究组的发现意味着科学家应该密切关注禽流感病毒中改变N蛋白其他部分结构的遗传变化。